Ig分子的基本結構是對稱的四條多肽鏈，即兩條相同的輕鏈（L鏈）和兩條相同的重鏈（H鏈），借鏈間二硫鍵連結而成“Y”字型單體分子。Ig分子不同類別是由各自重鏈的結構決定的。重鏈分為γ、μ、α、δ及ε鏈五類，又可按重鏈抗原性的不同分為若干亞類。五類Ig分子的輕鏈都相同，可分為κ型和λ型，兩型間的氨基酸和抗原性不盡相同。輕鏈和重鏈氨基末端的氨基酸順序易發生變化，故這部分稱為可變區（V區）。V區是用以識別抗原和決定抗體特異性的部位。肽鏈其余部分(即羧基末端)氨基酸的數目和順序相對恒定，故稱穩定區（C區）。穩定區決定著Ig分子的各種生物功能。

用木瓜酶可將免疫球蛋白斷裂為三個大小相似的斷片。其中兩個斷片可與抗原結合，稱為抗原結合片斷(Fab段)，另一斷片可結晶，稱為結晶片斷(Fc段)。用胃酶可將免疫球蛋白斷裂為兩段，一個大斷片為5S雙體F(ab′)2，一個小斷片與Fc類似，稱為pFc′。

免疫球蛋白(Ig)分子的類型 Ig 分子由于受遺傳控制的抗原性不同，即特異性抗原決定簇不同，而有不同的變異性。包括：①同種特異性。同一種屬中所有成員的Ig分子都具備的抗原標記。例如，凡是人類都具有五類免疫球蛋白，其中IgG可按重鏈氨基酸的不同分為IgG1～IgG4四個亞類；IgM有IgM1～IgM2兩個亞類，IgA有IgA1～IgA2兩個亞類， IgD有 IgD1～IgD2兩個亞類等。②異型特異性。同一種屬不同成員的Ig分子可具有不完全相同的特異抗原標記。③獨特型(Id)。每一Ig分子皆可具有獨特的抗原決定簇。由于體內具有千百萬個抗體形成細胞克隆（細胞株），可以想見獨特型為數極多。